Mehr, warum regelmäßiges Training so gesund ist

Es geht wieder weiter in Sachen, was tun bei Hufrehe und vergleichbaren menschlichen Krankheiten

Also keinesfalls genug Bewegung vernachlässigen, um gesund zu bleiben. Das gilt für Mensch und Pferd und auch gerade bei Pferden, die zu Hufrehe neigen.

Eben habe ich noch was über Bewegungsställe und Offenstallhaltung verlinkt, wo gesagt wurde, dass es noch keine Studien darüber gibt, wie viel Bewegung eigentlich so hochaktive Rassen brauchen, in die viel Araberblut gekreuzt wurde, aber die Doktorin da vermutet, die brauchen extra viel Bewegung, also noch mehr als die Rassen, über die es bereits Studien gibt.

Das würde ich auch so sehen und habe die Erfahrung gemacht, dass alle Rassen, wo viel Araberblut drin ist, besonders leicht zu Hufrehe neigen.

Unter dem Aspekt, dass Sport die Expression von PGC1 alpha auslöst und das so gesund sein soll, macht das noch mehr Sinn und passt auch dazu, dass diese Tiere besonders empfindlich auf alles reagieren, das das Vitamin B1 und damit den Pyruvat-Abbau auf aerobe Weise stört.

Ich habe hier noch was Neues gefunden und kopiere Euch wieder die Stelle raus, die davon besonders interessant ist ... bei Interesse lest ruhig mal alles, sind nur 7 Seiten in dieser pdf, liest sich gut, ist auch auf Deutsch.

http://www.zeitschrift-sportmedizin.de/fileadmin/externe_websites/ext.dzsm/content/archiv2006/heft03/61-67.pdf

Regelung der Genexpression durch

Stoffwechselmetabolite

PGC-1 wird nicht nur durch Ca sondern auch durch Stoff-

wechselmetabolite kontrolliert, vor allem über das Adeno-

sinmonophosphat als Spaltprodukt des ATP (Abb. 3). In

dieser Signalkette wird der Transkriptionsfaktor PGC-1

von einer AMP-abhängigen Kinase (AMPK) aktiviert,

welche durch eine Abnahme der Konzentration von Ener-

giesubstraten (Glukose, Glykogen), den Anstieg des AMP,

und durch andere Stoffwechselmetabolite und verschie-

dene andere Signale geregelt wird. So bewirkt neben der

Belastung selbst (20) auch Glykogendepletion eine

AMPK- und PGC-1-abhängige Steigerung der Expression

der Pyruvat-Dehydrogenase (19). Dieses Ergebnis ist al-

lerdings nicht ganz eindeutig, da in verschiedenen Mus-

keln bei vergleichbarer Glykogendepletion nach Belas-

tung unterschiedliche Expressionsmuster von Genen be-

obachtet wurden (19). AMPK wird auch durch

mechanische Belastungsreize (17), durch Hypoxie, und

durch Leptin beeinflusst. AMP-abhängige und –unabhän-

gige AMP-Kinase-Kinasen kontrollieren zusätzlich die

Aktivität der AMPK durch Phosphorylierung.

 

 .....

 

Also bei Bewegung steigt die Menge am AMP im Körper (bei Stress ist das sehr ungesund, bei sportlicher Betätigung aber nicht, insofern macht es auch Sinn, dass man unter keinen Umständen .. typisch für die Denkweise der Schulmedizin ... PGC 1 aphla künstlich einnehmen sollte, sondern eben nur auf natürliche Weise durch genug Bewegung den Körper zur Bildung davon anregen.

Des weiteren geht aus dem Text .. nicht dem Stück, das ich Euch kopiert habe, bei Bedarf mal alles lesen ... hervor, dass bei viel Bewegung vermehrt Calcium in die Zellen strömt, also außerhalb der Zellen logischerweise dann sinkt.

 

Die Ausschüttung von PGC 1 alpha ist also Calcium- und AMP-abhängig und wiederum ist die Expression der Pyruvat-Dehydrogenase wieder PGC 1 alpha (die schreiben hier nur PGC 1, wird aber vermtlich das gleiche sein), außerdem reagiert dieses System auf eine Abnahme von Glucose und Glykogen .. und das wird ja bei Bewegung klar vermehrt verbraucht.

 

Was dadurch verbessert wird und bei einem Mangel an Vitamin B1 oder einer Störung von Vitamin B1 (Thiamin und ohne Thiamin kann kein Thiaminpyrophospha t(TPP)  im Körper gebildet werden ) gestört wird, ist der aerobe Abbau von Pyruvat. Das habe ich jahrelang versucht rauszukriegen, und nun haben wir auch das. Wie schön. Es macht gleich alle Zusammenhänge in Sachen Hufrehe und eben auch beim Menschen dem metabolischen Syndrom viel verständlicher.

Also schaut mal, was ich dann dazu in Wikipedia gefunden habe:

http://de.wikipedia.org/wiki/Pyruvatdehydrogenase-Komplex

Und daraus dann:

"Bei der oxidativen Decarboxylierung wird vom Pyruvat (C₃) Kohlenstoffdioxid (CO₂) abgespalten und ein NADH gewonnen. Dabei wird eine energiereiche Thioesterbindung zwischen Coenzym A und dem Acetatrest gebildet, so dass Acetyl-CoA entsteht. Die Energie hierfür stammt aus der Decarboxylierung. Die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-CoA ist unter physiologischen Bedingungen irreversibel."

 

Dann haben sie da noch eine schöne Graphik, die ich auch mal übernehmen möchte:

 

 Reaktionsschema der oxidativen Decarboxylierung, im konkreten Fall der PDC ist R=H

 

Und dann geht es wieder weiter mit Text:

 

"

Teilschritte

• Die Decarboxylierung von Pyruvat erfolgt mit Hilfe der Pyruvatdehydrogenase (E₁) des Pyruvatdehydrogenase-Komplex (A). Bei dieser katalysierten Reaktion ist Thiaminpyrophosphat (TPP) die prosthetische Gruppe und bildet eine Atombindung mit Pyruvat. Das Reaktionsprodukt ist Hydroxyethyl-TPP und CO₂. Diese Hydroxyethylgruppe wird zu einer Acetylgruppe oxidiert und von Liponamid übernommen, so dass eine energiereiche Thioesterbindung, S-Acetylliponamid (B), entsteht. Liponamid ist an der Transacetylase-Untereinheit kovalent gebunden. Die Disulfidgruppe des Liponamids wird bei dieser Reaktion zur Disulfhydrylform reduziert.

• Der Acetylrest von Acetylliponamid wird auf Coenzym A übertragen, somit entstehen Acetyl-CoA und Dihydroliponamid (C). Dies wird von der Dihydrolipoyl-Transacetylase (E₂) katalysiert. Formal erfolgt bei dieser Reaktion eine Umesterung, wodurch die energiereiche Thioesterbindung erhalten bleibt.^[9]

• Dihydroliponamid wird durch die Dihydrolipoyl-Dehydrogenase (E₃)-Untereinheit zu Liponamid regeneriert. Dabei wird ein kovalent gebundenes FAD zu FADH₂ reduziert (D), welches durch die Reduktion von NAD⁺ wieder regeneriert wird (E). Die Übertragung von Elektronen findet normalerweise in umgekehrter Richtung von NADH zu FAD statt. Das Elektronenübertragungspotential FADs ist durch seine kovalente Bindung mit dem Protein aber ausreichend erhöht, so dass die Reaktion ablaufen kann.^[9]

Somit ergibt sich folgende Gesamtreaktion:

Durch die Generierung von Acetyl-CoA aus Pyruvat wird eine Verbindung zwischen der Glykolyse und Citratzyklus hergestellt. Das entstandene Acetyl-CoA kann dann mit Oxalacetat durch die Citratsynthase weiter zu Citrat umgesetzt werden. Das NADH/H⁺ kann durch die Atmungskette wieder reoxidiert werden.

Essentialität von Vitamin B₁ und Mangel

Der Pyruvatdehydrogenase-Komplex ist, gemäß der beschriebenen Reaktion, für alle (netto-) Energiegewinnung aus Kohlenhydraten (im Gegensatz zu Fetten) notwendig. Mit dem Anteil von Vitamin B₁ (Thiamin) ist hierzu auch ein Vitamin nötig, also ein Stoff der von außen zugeführt werden muss. Es gibt einen erhöhten Bedarf für Thiamin bei stark erhöhter Kohlehydratzufuhr. Bei normaler gesunder Ernährung ohne Alkoholkonsum ist eine zusätzliche Thiaminzufuhr nicht notwendig.^{[10][11][12][13][14]}

Regulation

Die Endprodukte Acetyl-CoA und auch NADH können zu einer Hemmung des Pyruvatdehydrogenase-Komplexes führen (Produkthemmung). Darüber hinaus wird der Komplex auch durch zwei Modifikationen reguliert. Hierbei katalysieren eine Pyruvatdehydrogenase-Kinase (PDK) und eine Phosphopyruvatdehydrogenase-Phosphatase (PDP) die reversible Phosphorylierung des cytosolischen PDC.^[15] In Säugern werden drei, in Pflanzen zwei hochkonservierte Serinreste der E₁-Untereinheit durch die PDK unter ATP-Verbrauch phosphoryliert. Dies bewirkt eine komplette Inaktivierung der PDC. Die Phosphatase macht die Phosphorylierung wieder rückgängig und aktiviert damit den Gesamtkomplex.
Beim Menschen wird die PDP durch Calcium- sowie Magnesiumionen stimuliert.^[16] Eine Steigerung des Calciumspiegels kann auch von α-Sympathomimetika und Vasopressin hervorgerufen werden. Die PDK wird dagegen von Acetyl-CoA und NADH stimuliert, während Pyruvat, ADP und Calciumionen einen hemmenden Effekt haben. In Pflanzen ist die Aktivität der Kinase höher als die der Phosphatase, so dass sie dort noch zusätzlich reguliert werden muss. Hierbei aktiviert Ammonium (NH₄⁺) die PDK, während Pyruvat und ADP diese hemmen."

Also damit wissen wir jetzt, warum neben einer gesunden Ernährung auch Sport so wichtig ist und auch, warum es so gefährlich ist, bei Pferden Stoffe im Futter zu haben, die das Vitamin B1 hemmen wie Gerbsäure in Eicheln, Bucheckern und Klee oder Schimmel im Futter und Giftpflanzen wie Sumpfschachtelhalm und Ackerschachtelhalm oder Adlerfarn auf den Weiden und noch schlimmer in Heu und Heulage.

Und alles, was für Pferde gilt, gilt natürlich auch in gewisser Weise etwas übertragen natürlich, denn Menschen ernähren sich ja nun doch etwas anders, auch für den Menschen.

LG
Renate