Will versuchen rauszukriegen, warum zu viel Gamma-GT im Blut sein könnte
Also dann schaun wir mal, will mich mal durchwuseln ... wisst Ihr eigentlich, dass ich beschloss, Jürgen kennenzulernen, als ich ihm erzählte, ich hätte in Bezug auf Hufrehe ein Bezug mit den Disulfidbrückenbindungen der Heparine, warum die bei Hufrehe nicht helfen .. und er wusste, was Disulfidbrückenbindungen sind und ich mir dachte .. oh ein Mann mit Hirn .. und dann habe ich ihn halt getroffen .. und heute sind wir ein Ehepaar und Kollegen außerdem. .. Weil Gamma-GT nämlich indirekt was mit Disulfidbrückenbindungen zu tun hat .. wieso seht Ihr gleich.
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GGT überträgt den
Glutamylrest von
GSH auf
Peptide
oder Wasser. Dadurch wird gleichzeitig der Abbau von GSH eingeleitet.
Dieser Abbau ist die einzige Möglichkeit, das in GSH enthaltene
Cystein effektiv und ohne Verlust in die Zelle zu schleusen, da es keinen GSH-
Membrantransporter gibt. Innerhalb der Zelle wird GSH wieder aufgebaut.
Der zweite Reaktionsweg, von dem die von GGT katalysierte Reaktion
ein Teil ist, ist die Ausschleusung von Fremdstoffen, die in der Zelle
von GSH (an der
Thiolgruppe) gebunden wurden. Hier erhöht die Entfernung des Glutamats vom GSH-Teil die Transportierbarkeit des
Addukts, so dass es ausgeschleust werden kann.
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Erhöhte GGT-Werte korrelieren mit einem erhöhtem Risiko für späteren
Typ-2-Diabetes[3] und für
Herz-Kreislauf-Erkrankungen,
[4] sowie mit erhöhter
Homocystein-Konzentration.
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http://de.wikipedia.org/wiki/Glutathion
GSH ist Glutathion und stellt unter anderem eine Cystein-Reserve dar.
Wenn Ihr mehr darüber wissen wollte, in den Link gehen.
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http://de.wikipedia.org/wiki/Cystein
Biochemische Bedeutung
Vielfältige Funktionen des Cysteins im Organismus leiten sich aus der relativen Reaktivität seiner
Thiolgruppe ab. So kann sich bei der
Proteinfaltung
zwischen Cysteinresten, die sich in verschiedenen Polypeptidketten oder
an verschiedenen Stellen ein und derselben Polypeptidkette befinden und
durch die Faltung in räumliche Nähe geraten, eine Disulfidbrücke
(–S–S–) ausbilden. Der Vorgang wird von der
Protein-Disulfid-Isomerase[11] reguliert. Die kovalente Bindung erhöht die Stabilität der
Proteinstruktur und kommt bei vielen extrazellulären Proteinen vor, beispielsweise bei
Keratin und
Insulin. Weiterhin ist zu erwähnen, dass eine größere Gruppe von
Enzymen von Cysteinresten koordinierte
Eisen-Schwefel-Cluster
besitzt. Die relativ reaktive Thiolgruppe des Cysteins kann aber auch
direkt am katalytischen Mechanismus beteiligt sein, wie bei der
Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, wo Cystein das Substrat am aktiven Zentrum bindet.
[12]
Cystein ist außerdem ein Ausgangsstoff bei der Biosynthese von Verbindungen wie
Glutathion,
Coenzym A und
Taurin.
[13]
...
Therapeutische Funktionen
Aus
L-Cystein werden pharmazeutische Wirkstoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B. (
R)-S-
Carboxymethylcystein und (
R)-N-
Acetylcystein (ACC bzw. NAC). Diese beiden Pharmawirkstoffe sollen als orale
Mukolytika den oft zähen Bronchialschleim bei chronischer
Bronchitis
und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung verflüssigen. Unter der
Gabe von Cystein wird der im Verlauf dieser Erkrankungen vermehrt
gebildete Bronchialschleim dünnflüssiger und kann so leichter abgehustet
werden. Cystein steigert auch eine Reihe von Lymphozytenfunktionen, wie
beispielsweise die zytotoxische T-Zellaktivität. Cystein und Glutathion
verhindern die Expression von
NF-AT, des nukleären
Transkriptionsfaktors in stimulierten
T-Zell-Linien. In-vitro-Studien zeigen, dass die stimulierende Wirkung von TNF (
Tumornekrosefaktor), induziert durch freie Radikale, auf die HIV-
Replikation in
Monozyten
durch schwefelhaltige Antioxidantien gehemmt werden kann. Diese
grundlegenden Studien sprechen dafür, dass die Behandlung von
Entzündungskrankheiten und AIDS mit Cystein damit möglicherweise
nützlich sein könnten.
Cystein kann
Schwermetall-Ionen
komplexieren. Sie wird daher unter anderem als Therapeutikum für
Silber-Vergiftungen eingesetzt. Da es
freie Radikale an die
Thiolgruppe bindet, wird Cystein auch zur Vorbeugung gegen
Strahlenschäden eingesetzt. Bei Föten, Früh- und Neugeborenen, sowie bei
Leberzirrhose
ist die Aktivität des Enzyms Cystathionase nicht vorhanden oder stark
eingeschränkt. In diesen Fällen ist eine exogene Cysteinzufuhr
notwendig.
[16] Es ist ein
Radikalfänger, der die zellschädigenden Stoffe unschädlich macht und für den in neueren Studien eine gewisse Vorbeugefunktion gegen
neurodegenerative Erkrankungen postuliert wird.
Bei der sehr seltenen
Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn bewirkt eine
Mutation im für das Enzym
Pantothenatkinase codierende PANK2-Gen, dass es zu einer Anreicherung von Cystein-
Eisen-
Komplexen im
Gehirn – speziell im
Globus pallidus und der
Substantia nigra pars reticulata – kommt. Dies führt wiederum zu einem Anstieg
freier Radikale und letztlich zu einer oxidativen Schädigung der Nervenzellen des Gehirns.
[17]
Cystein ist Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.
[18]
...
http://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Disulfidbr%C3%BCcke&redirect=no
Eine
Disulfidbrücke,
Disulfidbindung oder
Disulfidbrückenbindung bezeichnet in der Chemie eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen deren jeweils einzige freie Valenz mit einem
Organylrest abgesättigt ist. In der
Biochemie ist die Disulfidbindung die kovalente Bindung (eine
Atombindung) zwischen den
Schwefel-Atomen zweier
Cystein-Moleküle, die in der
Aminosäureseitenkette eines
Proteins vorkommen.
Zwei mittels Disulfidbindung verknüpfte Cystein-Reste in Proteinen bezeichnet man dabei auch als
Cystin-Brücke.
.....
Also Insulin, Vitamin B1, Heparin und auch Lipasen enthalten Disulfidbrücken .. unter anderem auch die Lipoproteinlipase ... die ist wichtig für die Wirksamkeit von Insulin, wird von Heparin vom Endothel abgelöst und kann dann zusammen mit Insulin überschüssige Energie in die Fettzellen transportieren, wenn sie nicht gebraucht wird.
Das wasserlösliche
Enzym Lipoproteinlipase (LPL) dient als Katalysator bei der Aufspaltung (
Hydrolyse) von
Triacylglycerinen (Triglyceride) aus
Lipoproteinen, wie sie in
Chylomikronen und
Very Low Density Lipoproteinen (VLDL) gefunden werden. Die so entstehenden freien Fettsäuren werden von den Zellen zur Fettsynthese verwendet.
Mutationen im
LPL-
Gen sind für die seltene
Hyperchylomikronämie ursächlich.
Die Lipoproteinlipase (LPL) ist ein wasserlöslicher Eiweißstoff (Enzym), der über
Proteoglykane an die
Endothelzellen der
Blutkapillaren gebunden ist und in der
Leber hergestellt (synthetisiert) wird. Sie hat die Aufgabe, die im Blut gelösten und an
Eiweiß-Fett-Komplexe gebundenen Fettsäurespeicher, die Triacylglycerine, in zwei
Fettsäuren und Monoacylglycerin zu spalten und so für den weiteren Stoffwechsel nutzbar zu machen. Wie die
Pankreaslipase und andere
Lipasen
befindet sie sich außerhalb von Zellen, man bezeichnet sie deswegen
auch als extrazelluläre Lipasen. Das durch die Spaltung freiwerdende
Glycerin kann in der
Leber
weiter verstoffwechselt werden, während die Fettsäuren von den
Zielzellen aufgenommen werden. So kann die Versorgung von Fettzellen mit
Fettsäuren gesichert werden. Angeregt wird die Lipoproteinlipase durch
Insulin, Cofaktor für diese Reaktion ist das
Apolipoprotein C-II, das Bestandteil von
Chylomikronen und
VLDL (
Lipoproteine) ist. Nach intravenöser
Heparin-Injektion
kann es zu einem Herauslösen der LPL aus der Proteoglykan-Bindung
kommen, was zu einer erhöhten LPL-Aktivität im Serum, genannt
post-Heparin-lipolytische-Aktivität (PHLA), führt.
....
http://de.wikipedia.org/wiki/Heparin
Die beiden Verbindungen oben sowie unten mit S in der Mitte fungieren beim Heparin als Disulfidbrückenbindungen.
Heparine (
altgr. ἧπαρ Hepar ‚
Leber‘) sind körpereigene Vielfachzucker (
Polysaccharide), die hemmend auf die
Gerinnungskaskade wirken und daher auch
therapeutisch zur
Blutgerinnungshemmung verwendet werden.
[6] Chemisch gesehen handelt es sich um
Glykosaminoglykane, bestehend aus einer variablen Anzahl von
Aminozuckern mit einer
molaren Masse zwischen 4.000 und 40.000 (Häufigkeitsgipfel etwa 15.000). Natürliche Heparine werden am ergiebigsten aus
Dünndarmmukosa vom Schwein
extrahiert.
[7] Die Gewinnung aus Rinderlungen wird seit der
BSE-Epidemie nicht mehr praktiziert. Heparin wird nicht aus dem
Magen-Darm-Trakt aufgenommen und muss deshalb
parenteral verabreicht werden, das heißt, je nach Anwendungsbereich gespritzt oder als Salbe angewandt werden.
Die gerinnungshemmende Wirkung beruht darauf, dass im Blut
Antithrombin III zirkuliert, ein
Proteaseinhibitor, der aktivierte
Gerinnungsfaktoren wie
Thrombin und
Faktor Xa hemmt. Heparin bindet an Antithrombin III, wodurch die Bindung an die Gerinnungsfaktoren etwa tausendfach schneller abläuft.
Heparin wird angewandt zur
Prophylaxe und
Therapie von
Thrombosen. Seine Dosis wird nicht in
Gramm angegeben, sondern in
Internationalen Einheiten (IE): Eine Einheit verhindert die Gerinnung von 1 ml citrathaltigem Plasma nach Zugabe von CaCl
2 bei 37 °C über eine Stunde.
Heparin kann auch eingesetzt werden, um das Gerinnen von
Blutproben zu vermeiden.
Heparin-Salbe wird angewandt zur unterstützenden Behandlung bei akuten Schwellungszuständen nach stumpfen Verletzungen (
Blutergüssen).
[8]
...
GSH/GSSG-System
Glutathion (GSH) ist ein
Isopeptid, das im
Cytoplasma von sowohl
Prokaryoten als auch
Eukaryoten vorhanden ist und an der Ausbildung von Disulfidbrücken teilnimmt. Es reagiert in einer Disulfidaustauschreaktion:
R und R' sind wiederum die Cysteine im Proteinrückgrat, GSSG ist das GSH-
Dimer mit Disulfidbrücke (ausgedrückt durch die nebeneinander geschriebenen Schwefelatome "SS").
- R-SH + GSSG → R-S-S-G + GSH
Das linke der beiden
Produkte bezeichnet man als gemischtes Disulfid. Es wird weiter umgesetzt:
- R-S-S-G + HS-R' → R-S-S-R' + GSH
Im
Cytosol wird es (enzymatisch) in reduzierter Form gehalten (GSH). Man spricht von "reduzierenden Bedingungen".
Diese Bedingungen können durch die relativen
Konzentrationsverhältnisse von GSH und dem entsprechend
disulfidverbrückten Dimer GSSG veranschaulicht werden:
Zellkompartiment |
GSH |
GSSG |
Cytosol |
60 |
1 |
ER |
1 |
2 |
Die Verhältnisse im ER entsprechen dem extrazellulären Milieu in Anwesenheit von
Sauerstoff (Das Lumen des ER ist topologisch äquivalent zum Außenraum).
GSH spielt ebenfalls eine Rolle beim
oxidativen Stress.
....
Als
Cytosol (
altgriechisch κύτος kýtos ‚Zelle‘ und
lat. solvere, solutum ‚lösen‘, ‚auflösen‘), auch
Zytosol genannt, werden die flüssigen Bestandteile des
Cytoplasmas der
eukaryotischen und
prokaryotischen Zellen bezeichnet.
Das Cytosol besteht zu etwa 70 % aus Wasser
[1], sowie aus den darin gelösten
Ionen,
kleinen Molekülen und größeren wasserlöslichen Molekülen, wie zum
Beispiel Proteinen. Der Proteinanteil des Cytosols liegt bei 20–30 %. Je
nach Zelltyp befinden sich 25–50 % der Gesamtproteinmenge im Cytosol.
Im Cytosol findet ein Teil der
Proteinbiosynthese, die
Translation statt. Außerdem finden hier die
Glykolyse, viele Schritte des
Proteinabbaus sowie viele Reaktionen des
Intermediärstoffwechsels der Zelle statt. Dazu gehören beispielsweise Synthese und Abbau von
Nukleotiden oder
Aminosäuren.
Das Cytosol ist in
Eukaryoten von einem Netzwerk von fadenförmigen Strukturen (Filamenten) wie
Aktinfilamenten,
Intermediärfilamenten oder
Mikrotubuli durchzogen, die in ihrer Gesamtheit das Zellskelett (
Cytoskelett) bilden.
Bei
Prokaryoten liegt die
DNA frei im Cytosol vor, da diese keine
Kompartimentierung aufweisen. Aufgrund der dichten Ansammlung von
Makromolekülen in der cytosolischen wässrigen Salzlösung spricht man beim Cytosol eher von einem
Gel als von einer eigentlichen Lösung.
....
Aufgaben und Typen
Am und im ER finden
Translation,
Proteinfaltung,
Proteinqualitätskontrolle,
posttranslationale Modifikationen von
Proteinen und Proteintransport von
Transmembranproteinen und sekretorischen Proteinen (siehe
Exozytose) statt. Außerdem ist das ER der Ort, an dem (z. B. nach der
Mitose) neue Kernmembranen gebildet und abgeschnürt werden. Auch dient das ER als intrazellulärer
Calcium-Speicher, womit ihm eine Schlüsselrolle in der
Signaltransduktion zukommt. In Muskelzellen (dort nennt man das ER
Sarkoplasmatisches Retikulum,
kurz SR) ist die Freisetzung von Calcium der Mediator einer
Kontraktion. Die Aufgaben von rauem und glattem ER sowie SR sind
unterschiedlich.
Glattes ER (agranuläres ER)
Das glatte ER spielt eine wichtige Rolle in mehreren
metabolischen Prozessen. Enzyme des glatten ER sind von Bedeutung für die Synthese von verschiedenen
Lipiden (vor allem
Phospholipide),
Fettsäuren und
Steroiden (
Hormone). Weiterhin spielt das glatte ER eine wichtige Rolle bei dem Kohlenhydratstoffwechsel, der
Entgiftung
der Zelle und bei der Einlagerung von Calcium. Dementsprechend findet
man in Nebennierenzellen und Leberzellen vorwiegend glattes ER.
Hormonsynthese
Zu den im glatten ER gebildeten Steroiden gehören zum Beispiel die Geschlechtshormone der Wirbeltiere und die
Steroidhormone der Nebennieren. Die Zellen in den
Hoden und
Eierstöcken, die für die Hormonproduktion zuständig sind, besitzen in hohem Maße glattes ER.
Kohlenhydratspeicherung
In den Leberzellen werden Kohlenhydrate als
Glykogen gespeichert. Durch
Hydrolyse des Glykogen wird aus den Leberzellen
Glucose freigesetzt. Dies ist ein wichtiger Vorgang zur Steuerung des
Blutzuckerspiegels.
Das Enzym Glucose-6-Phosphatase auf der Membran des glatten ERs spaltet
von dem ersten Produkt der Glycolyse, dem Glucose-6-Phosphat, die
Phosphatgruppe ab. Erst dann kann die Glucose die Zelle verlassen und so
den Blutzuckerspiegel erhöhen.
Entgiftung
Das ER in den Hepatocyten der Leber enthält membrangebundene Enzyme, die an der
Biotransformation von körperfremden Stoffen (z.B. Medikamenten) beteiligt sind. Dabei handelt es sich vor allem um Enzyme der
Cytochrom P450 Klasse (sog. CYPs), welche auch in einigen anderen Geweben außerhalb der Leber
exprimiert
werden. Diese metabolisierenden Enzyme des ERs haben in der Leber eine
Entgiftungsfunktion; sie können je nach Substratspezifität eine Vielzahl
von körperfremden Verbindungen erkennen und diese chemisch so
verändern, dass bessere Wasserlöslichkeit des metabolisierten Stoffes
erreicht wird und der Stoff dadurch besser von den Nieren ausgeschieden
werden kann. Die körperfremden Stoffe werden hierbei zumeist durch die
Enzyme oxidiert und polaren Gruppen werden eingefügt.
Calcium-Speicher
Im Lumen des ER erreicht die Calcium
2+-Konzentration
millimolare Werte (ca. 10
−3 M). Im Cytosol beträgt die Konzentration freier Calcium-Ionen in Ruhe dagegen nur etwa 100–150
nM (also etwa 10
−7 M). Damit besteht über die Membran des ER ein
Konzentrationsgradient
von vier Größenordnungen. Sowohl die Aufnahme von Calcium in das ER als
auch die Freisetzung von Calcium-Ionen aus dem ER unterliegt unter
physiologischen Bedingungen einer feinen Regulation, die außerordentlich
wichtig ist für die Aufrechterhaltung der
Calcium-Homöostase.
Da Calcium-Ionen im Cytosol ein wichtiger „
second messenger“
sind, spielt die regulierte Freisetzung von Calcium aus dem ER eine
Schlüsselrolle in der intrazellulären Signalgebung. Die Wirkungen einer
durch Freisetzung aus dem ER erfolgten Erhöhung der intrazellulären
Calciumkonzentration sind vielfältig:
Calcium-Ionen verlassen das ER durch zwei Arten von
Calciumkanälen: die
IP3 und die
Ryanodin-Rezeptoren. Die Abkürzung IP
3 steht für
Inositoltrisphosphat, welches ebenfalls ein
second messenger ist. Es ist ein Produkt der
Phospholipase C, die durch bestimmte
G-Proteine (Gq) aktiviert wird. Das geschieht, wenn ein mit diesem G-Protein gekoppelter
metabotroper Rezeptor in der
Plasmamembran angeregt wird. IP
3
bindet an seinen spezifischen Rezeptor in der Membran des ER, woraufhin
sich die Calcium-Konzentration im Zytoplasma durch den Ausstrom aus dem
ER durch die Kanäle der IP
3 erhöht. In dieser Signalkette (metabotroper Rezeptor – G-Protein – Phospholipase C – IP
3 – IP
3-Rezeptor
– Calcium-Freisetzung) kann Calcium auch als tertiärer Bote angesehen
werden. Die Ryanodin-Rezeptoren sind Calcium-sensitive Calciumkanäle.
Sie sind also einerseits permeabel für Calcium und werden andererseits
durch Calcium-Ionen aktiviert. Das geschieht, wenn im Zytosol die
Calciumkonzentration ansteigt. Calcium-Ionen binden an die
Ryanodin-Rezeptoren, diese öffnen sich, und Calcium-Ionen strömen durch
sie aus dem ER in das Cytosol. Diesen Prozess nennt man „
Calcium-induzierte Calciumfreisetzung“ (
engl. „
CICR“ –
calcium-induced calcium release). Am bekanntesten ist die Rolle von CICR bei der Kontraktion der
Herzmuskelzellen. In der Membran des ER befinden sich
Calcium-ATPasen vom
SERCA-Typ.
SERCA steht für
sarkoendoplasmatisches Retikulum-ATPase.
Da bei der Aufnahme von Calcium-Ionen aus dem Zytosol in das ER ein
steiler Konzentrationsgradient überwunden werden muss, kann dieser
Transportvorgang nur unter ATP-Verbrauch stattfinden. Es handelt sich also um einen
primär aktiven Transport.
Raues ER (granuläres ER)
Raues ER und der Zusammenhang der unterschiedlichen RNA-Typen mit der RNA.
Das raue ER, auch
granuläres ER oder
Ergastoplasma genannt, hat zwei Funktionen: die
Proteinbiosynthese
und die Membranproduktion. Seinen Namen hat es von den Ribosomen, die
auf seinen Membranoberflächen sitzen. Es findet sich vorwiegend in den
Zellen
exokriner Drüsen und der
Leber sowie in
Nerven- (
Nissl-Schollen) und
Embryonalzellen. Das raue ER lässt sich mit basischen Farbstoffen wie
Hämatoxylin,
Kresylviolett oder
Toluidinblau sichtbar machen (
Nissl-Färbung).
[1][2]
Proteinbiosynthese
Proteine werden häufig von spezialisierten Zellen ausgeschieden (
Sekretion). Diese Proteine werden von den Ribosomen produziert, die dem rauen ER anhaften. Eines dieser Proteine ist zum Beispiel das
Insulin aus Zellen der
Bauchspeicheldrüse.
Alle in membranengebundenen Ribosomen entstehenden Polypeptidketten
werden zunächst in das Lumen des ER geschleust. Dies geschieht durch
porenbildende Proteine (
Kotranslation). Auch im Zytosol synthetisierte Proteine werden in das Lumen des ER befördert (
Posttranslation). Im Lumen des ER werden die Polypeptidketten zurechtgeschnitten und gefaltet.
Die linearen Aminosäureketten werden nach der Translokation in das ER
gefaltet, erhalten also ihre dreidimensionale Struktur. Dieser Prozess
wird von anderen Proteinen im ER unterstützt (
Chaperone)
und kontrolliert. Fehlgefaltete Proteine werden umgehend
retranslokiert, das heißt zurück ins Zytosol transportiert und dort
durch das
Proteasom degradiert. Das
Cholera-Bakterium nutzt diesen Mechanismus, um sein
Toxin
über diesen Prozess in das Zytosol zu bringen, wo es aber der
Degradation durch das Proteasom entkommt und seine toxische Wirkung
entfalten kann.
Die meisten Sekretionsproteine sind Glycoproteine, welche kovalent
gebundene Kohlenhydrate tragen. Diese Kohlenhydrate, es handelt sich um
Oligosaccharide,
werden im Lumen des ER durch die Enzyme des ER angeheftet. Die fertigen
sekretorischen Proteine verbleiben im Lumen des ER und werden somit von
Proteinen im Zytosol, welche von freien Ribosomen erstellt wurden,
ferngehalten. Die sekretorischen Proteine werden in Form kleiner
Membranbläschen abgeschnürt und verlassen so das Lumen des ER als
Transportvesikel in Richtung
Golgi-Apparat.
1999 erhielt
Günter Blobel den
Nobelpreis für Physiologie oder Medizin für seine 1975 gemachte Entdeckung, dass Proteine durch endogene Protein-Signale (
Signalsequenzen) vom ER aus in verschiedene
Zellkompartimente zielgerichtet weitergeleitet werden. Als
Signalsequenz in diesem Sinne wird eine bestimmte N-terminale Peptidsequenz bezeichnet, die nach dem
Transport durch die Membran des ER durch die
Signalpeptidase
abgespalten wird. Proteine, die für Ziele außerhalb des ERs bestimmt
sind, werden anschließend in Transportvesikel verpackt und entlang des
Zytoskeletts zu ihrem Bestimmungsort weitergeleitet.
Membranproduktion
Das raue ER lässt seine eigene Membran wachsen und dirigiert
Membranteile in Transportvesikeln zu anderen Teilen des inneren
Membransystems. Während die Membranproteine an den Ribosomen wachsen,
werden sie in die Membran des ER eingelagert, welcher dadurch wächst.
Die neuen Membranproteine werden dort mit hydrophoben Abschnitten ihrer
Polypeptidketten verankert. Auch die Phospholipide werden von dem rauen
ER hergestellt, indem Enzyme der ER-Membran sie aus Vorläufermolekülen,
die sich im Zytosol befinden, zusammensetzen.
Sarkoplasmatisches Retikulum (Glattes Retikulum, SR)
Das glatte ER in
Muskelzellen
wird als sarkoplasmatisches Retikulum bezeichnet (SR). Das SR ist ein
spezialisiertes ER der Muskelzellen. Es speichert Calciumionen. Diese
werden beim Eintreffen eines elektrischen Impulses (
Aktionspotential) in das
Sarkoplasma
(Cytoplasma der Muskelzellen) ausgeschüttet, diffundieren zwischen die
Aktin- und Myosinfilamente der Muskelfibrillen und lösen das
Ineinandergleiten der Filamente aus. Dadurch kommt es zur Kontraktion
der Muskelfaser. Treffen keine weiteren Erregungen mehr an der
Muskelfaser ein, werden die Calciumionen aktiv in das SR zurückgepumpt.
Dadurch wird eine erneute Kontraktion verhindert. Das sarkoplasmatische
Retikulum dient so der Regulation der
Muskelkontraktion.
......
Fazit:
Wenn Gamma-GT nicht richtig arbeitet, wird zu wenig Cystein in die Zellen transportiert und zu wenig Müll wieder raus.
Cystein wird aber gebraucht, um diese Disulfidbrückenbindungen aufzubauen, die der Körper an allen möglichen Stellen dringend braucht.
Wenn Gamma-GT verstärkt draußen ist, wird es aus irgendeinem Grund nicht in ausreichender Menge in die Zellen rein kommen, um da so zu arbeiten wie es sollte.
Und dann findet man es sicherlich auch deswegen vermehrt im Blut.
Könnte zumindest so sein. Ob es wirklich so ist, weiß ich auch nicht, aber es war mir eine Überlegung wert.
LG
Renate